Guia docente

DATOS IDENTIFICATIVOS

2022_23

Asignatura

PROTEÓMICA E INGENIERÍA DE PROTEÍNAS

Código

00208045

Enseñanza

0208 - GRADO EN BIOTECNOLOGÍA

Descriptores

Cr.totales

Tipo

Curso

Semestre

Obligatoria

Cuarto

Segundo

Idioma

Castellano

Ingles

Prerrequisitos

Departamento

BIOLOGIA MOLECULAR

Responsable

RODRÍGUEZ OLIVERA , ELÍAS

Correo-e

erodo@unileon.es
cbarm@unileon.es

Profesores/as

RODRÍGUEZ OLIVERA , ELÍAS

BARREIRO MENDEZ , CARLOS

Web

http://

Descripción general

Tribunales de Revisión

Tribunal titular
Cargo	Departamento	Profesor
Presidente	BIOLOGIA MOLECULAR	RUA ALLER , FRANCISCO JAVIER
Secretario	BIOLOGIA MOLECULAR	LUENGO RODRIGUEZ , JOSE MARIA
Vocal	BIOLOGIA MOLECULAR	FERRERO GARCIA , MIGUEL ANGEL

Tribunal suplente
Cargo	Departamento	Profesor
Presidente	BIOLOGIA MOLECULAR	VALLE FERNANDEZ , MARIA DEL PILAR DEL
Secretario	BIOLOGIA MOLECULAR	MARTINEZ BLANCO , HONORINA
Vocal	BIOLOGIA MOLECULAR	RODRIGUEZ APARICIO , LEANDRO B.

Competencias

Código

Resultados de aprendizaje

Resultados	Competencias
1. Conocer las metodologías utilizadas en la investigación del conjunto de proteínas de una muestra biológica (proteoma) y de sus cambios en respuesta a distintos factores (proteómica diferencial). 2. Conocer las técnicas utilizadas en la determinación de la estructura de proteínas. 3. Conocer las metodologías utilizadas en el estudio de las interacciones entre proteínas (técnicas bioquímicas de afinidad, sistemas de expresión en levaduras y fagos, etc) y la organización de dichas proteínas en redes funcionales. 4. Conocer las metodologías utilizadas en ingeniería de proteínas, tales como diversos métodos de diseño (modelización computacional, diseño modular) y técnicas de evolución dirigida de proteínas. 5. Conocer las principales bases de datos de proteínas y recursos informáticos de análisis y modelado de estructuras de proteínas, y de predicción de estructuras secundarias y modificaciones posttraduccionales. 6. Conocer las metodologías utilizadas en el diseño de ligandos de proteínas y diversas técnicas de análisis de unión de dichos ligandos. 7. Conocer diversas técnicas de modificación de las propiedades de las proteínas (mutagénesis dirigida, modificación química).

Contenidos

Bloque	Tema
Proteómica	1. Estructura y modificación de proteínas 2. Métodos en proteómica: Introducción a la proteómica. Preparación de muestras. Métodos proteómicos. 3. Tipos de proteómica
Interactómica	4. Redes de proteínas. Técnicas de análisis de interacciones entre proteínas
Ingeniería de proteínas	5. Ingeniería de proteínas: diseño racional 6. Ingeniería de proteínas: evolución dirigida. 7. Principios de modelado de estructuras proteicas 8. Enzimas semisintéticas

Planificación

Metodologías :: Pruebas
	Horas en clase	Horas fuera de clase	Horas totales
Practicas a través de TIC en aulas informáticas	8	12	20

Presentaciones/exposiciones	12	18	30
Prácticas en laboratorios	6	10	16

Sesión Magistral	30	50	80

Pruebas de desarrollo	4	0	4

(*)Los datos que aparecen en la tabla de planificación són de carácter orientativo, considerando la heterogeneidad de los alumnos

Metodologías

Metodologías ::

	descripción
Practicas a través de TIC en aulas informáticas	Manejo de bases de datos y de programas de modelización de estructuras
Presentaciones/exposiciones	Exposición de seminarios por parte de los alumnos.
Prácticas en laboratorios	Purificación y modificación química de proteínas
Sesión Magistral	Lecciones magistrales impartidas por los profesores

Tutorías

Sesión Magistral

Presentaciones/exposiciones

descripción

Las tutorias serán siempre discrecionales, a petición del alumnado, en cualquier momento que los alumnos, individual o colectivamente, consideren necesario, tras consensuar con los profesores de la asignatura la forma, el sitio y el horario de realización de las mismas.

Evaluación

	descripción	calificación
Prácticas en laboratorios	Calificación del Guión de Prácticas de Laboratorio y del Aula de Informática	25%
Presentaciones/exposiciones	Calificación de los Seminarios impartidos por los Alumnos.	15%
Pruebas de desarrollo	Calificación del Examen escrito sobre las Clases Teóricas, y Prácticas de Laboratorio y del Aula de Informática	60%

Otros comentarios y segunda convocatoria
La asistencia a las prácticas de laboratorio y las realizadas en el aula de informática es obligatoria. La no asistencia implicará NO SUPERAR la parte práctica de la evaluación. Todos los alumnos habrán de realizar los seminarios y las actividades sobre los mismos. La no realización implicara NO SUPERAR esa parte de la evaluación. Cada una de las actividades contempladas en el desarrollo de la asignatura (pruebas sobre el temario teórico, seminarios o prácticas) habrán de ser superadas con una calificación de 5.0 sobre 10 puntos. En caso de no superar alguna de las actividades se considerará NO SUPERADA la asignatura. En la segunda convocatoria de la asignatura habrán de superarse las actividades suspensas en la primera convocatoria de la asignatura.

Fuentes de información

Acceso a la Lista de lecturas de la asignatura

Básica	D Thangadurai, J Sangeetha, Genomics and Proteomics, CRC Press, 2015 Conn, P.M., Handbook of Proteomic Methods, Humana Press, 2003 NC Mishra, Introduction to proteomics, John Wiley and Sons, 2010 M. Smoluch, Mass Spectrometry. An Applied Approach (2nd Edition), Ed. John Wiley & Sons, 2019 Twyman, R.W., Principles of Proteomics., Bios Scientific Publ., 2004 CH Wu, CN Arighi, KE Ross, Protein Bioinformatics, Springer Nature, 2017 Simpson, R., Proteins and Proteomics: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2003 Westermeier, R. and Naven, T. , Proteomics in Practice: A Laboratory Manual of Proteome Analysis, Wiley-VCH, 2002

Complementaria

Recomendaciones

Asignaturas que se recomienda haber cursado previamente

TÉCNICAS INSTRUMENTALES I / 00208004

BIOQUÍMICA / 00208011

BIOINFORMÁTICA / 00208021

GENÓMICA / 00208024

INGENIERÍA GENÉTICA MOLECULAR / 00208029

TÉCNICAS INSTRUMENTALES II / 00208032